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<!DOCTYPE html>

<title>Influenzaviren</title>

</head>

<h1 id="firstHeading" class="firstHeading mw-first-heading">Influenzaviren</h1>

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/* start https://de.wikipedia.org/ */

.mw-parser-output .Person{font-variant:small-caps}.mw-parser-output table.taxobox{background:white;border:1px solid #72777d;border-collapse:collapse;clear:right;float:right;margin:1em 0 1em 1em}.mw-parser-output table.taxobox>*>*>th{background:#9bcd9b;border:1px solid #72777d;text-align:center}.mw-parser-output table.taxobox.palaeobox>*>*>th{background:#e7dcc3}.mw-parser-output table.taxobox.parabox>*>*>th{background:#b9b9b9}.mw-parser-output table.taxobox>*>*>td.Person,.mw-parser-output table.taxobox>*>*>td.taxo-name,.mw-parser-output table.taxobox>*>*>td.taxo-bild,.mw-parser-output table.taxobox>*>*>td.taxo-zeit{text-align:center}

/* end https://de.wikipedia.org/ */

</style>

<th>Influenzaviren

</th></tr>

<tr>

Influenzavirus A/Hong Kong/1/68 bei 70.000-facher Vergrößerung

</td></tr>

<tr>

<th><a href="Virus-Taxonomie" title="Virus-Taxonomie">Systematik</a>

</th></tr>

<tr>

<td>

<td><a href="Systematik_(Biologie)" title="Systematik (Biologie)">Klassifikation</a>:

</td>

<td><a href="Viren" title="Viren">Viren</a>

</td></tr>

<tr>

<td><a href="Realm_(Virologie)" title="Realm (Virologie)">Realm</a>:

</td>

<td><a href="Riboviria" title="Riboviria">Riboviria</a><a href="#cite_note-2">[2]</a><a href="#cite_note-ICTV_MSL#35_Akabane-1">[1]</a>

</td></tr>

<tr>

<td><a href="Reich_(Biologie)" title="Reich (Biologie)">Reich</a>:

</td>

<td><a href="Orthornavirae" title="Orthornavirae">Orthornavirae</a><a href="#cite_note-ICTV_MSL#35_Akabane-1">[1]</a>

</td></tr>

<tr>

<td><a href="Phylum" class="mw-redirect" title="Phylum">Phylum</a>:

</td>

<td><a href="Negarnaviricota" title="Negarnaviricota">Negarnaviricota</a>

</td></tr>

<tr>

<td><a href="Phylum" class="mw-redirect" title="Phylum">Subphylum</a>:

</td>

<td><a href="Polyploviricotina" title="Polyploviricotina">Polyploviricotina</a>

</td></tr>

<tr>

<td><a href="Klasse_(Biologie)" title="Klasse (Biologie)">Klasse</a>:

</td>

<td>Insthoviricetes

</td></tr>

<tr>

<td><a href="Ordnung_(Biologie)" title="Ordnung (Biologie)">Ordnung</a>:

</td>

<td>Articulavirales

</td></tr>

<tr>

<td><a href="Familie_(Biologie)" title="Familie (Biologie)">Familie</a>:

</td>

<td><a href="Orthomyxoviridae" title="Orthomyxoviridae">Orthomyxoviridae</a>

</td></tr>

<tr>

<td><a href="Gattung_(Biologie)" title="Gattung (Biologie)">Gattung</a>:

</td>

<td>Alphainfluenzavirus bis Deltainfluenzavirus

</td></tr>

</tbody></table>

</td></tr>

<tr>

<th>Taxonomische Merkmale

</th></tr>

<tr>

<td>

<td><a href="Genom" title="Genom">Genom</a>:

</td>

<td><a href="Polarit%C3%A4t_(Virologie)" title="Polarität (Virologie)">(+ / −)ssRNA</a> linear, segmentiert

</td></tr>

<tr>

<td><a href="Baltimore-Klassifikation" class="mw-redirect" title="Baltimore-Klassifikation">Baltimore</a>:

</td>

<td>Gruppe 5

</td></tr>

<tr>

<td><a href="Kapsid" title="Kapsid">Symmetrie</a>:

</td>

<td><a href="Kapsid#Helikale_Symmetrie" title="Kapsid">helikal</a>

</td></tr>

<tr>

<td><a href="Virush%C3%BClle" title="Virushülle">Hülle</a>:

</td>

<td>vorhanden

</td></tr></tbody></table>

</td></tr>

<tr>

<th><a href="Nomenklatur_(Biologie)" title="Nomenklatur (Biologie)">Wissenschaftlicher Name</a>

</th></tr>

<tr>

<td class="taxo-name">Alphainfluenzavirus bis Deltainfluenzavirus

</td></tr>

<tr>

<th>Links

</th></tr>

<tr>

<td>

<td><a href="International_Committee_on_Taxonomy_of_Viruses" title="International Committee on Taxonomy of Viruses">ICTV</a> Taxon History:

</td>

</td></tr>

<tr>

<td><a href="National_Center_for_Biotechnology_Information" title="National Center for Biotechnology Information">NCBI</a> Taxonomy:

</td>

</td></tr>

<tr>

<td><a href="ViralZone" class="mw-redirect" title="ViralZone">ViralZone</a> (<a href="Expasy" title="Expasy">Expasy</a>, <a href="Swiss_Institute_of_Bioinformatics" title="Swiss Institute of Bioinformatics">SIB</a>):

</td>

</td></tr>

</tbody></table>

</td></tr></tbody></table>

Influenzaviren sind <a href="Viren" title="Viren">Viren</a> aus der Familie der <a href="Orthomyxoviridae" title="Orthomyxoviridae">Orthomyxoviridae</a>, welche die Krankheit <a href="Influenza" title="Influenza">Influenza</a> auslösen können. Sie sind <a href="Beh%C3%BCllte_Viren" class="mw-redirect" title="Behüllte Viren">behüllte</a><a href="#cite_note-3">[3]</a> Viren mit einzelsträngigen, segmentierten <a href="Ribonukleins%C3%A4ure" title="Ribonukleinsäure">RNA</a> von negativer Polarität als <a href="Genom" title="Genom">Genom</a>.

Zu den Influenzaviren zählen die Gattungen Alpha-, Beta-, Gamma- und Deltainfluenzavirus. Unter den Gattungen finden sich auch die Erreger der Influenza oder „echten“ Grippe. Gemäß <a href="International_Committee_on_Taxonomy_of_Viruses" title="International Committee on Taxonomy of Viruses">International Committee on Taxonomy of Viruses</a> (ICTV, Stand: 30. März 2024) haben alle vier Gattungen jeweils nur eine Spezies, die mit dem Art-<a href="Epitheton" title="Epitheton">Epitheton</a> influenzae bezeichnet wird. Diesen vier umfassen jeweils nur ein Virus, und zwar der Reihe nach das Influenza-A-Virus (FLUAV oder IAV) bis Influenza-D-Virus (FLUDV oder IDV).<a href="#cite_note-4">[4]</a>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Aufbau">Aufbau</h2></div>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Virion">Virion</h3></div>

Das innerhalb der Lipidhülle (genauer: <a href="Virush%C3%BClle" title="Virushülle">Virusmembran</a>) befindliche <a href="Ribonukleoprotein" title="Ribonukleoprotein">Ribonukleoprotein</a> des <a href="Virion" title="Virion">Virusteilchens</a> (Virions) besitzt eine ungefähr <a href="Kapsid#Helikale_Symmetrie" title="Kapsid">helikale Symmetrie</a>. Das Ribonukleoprotein ist ein Komplex aus dem <a href="Genom" title="Genom">Genom</a> des Virus, den strukturellen (M1 und NP) und den <a href="Replikation" title="Replikation">replikationsrelevanten</a> <a href="Protein" title="Protein">Proteinen</a> (PA, PB1, PB2).

Im <a href="Transmissionselektronenmikroskop" title="Transmissionselektronenmikroskop">Transmissionselektronenmikroskop</a> sieht man alle Gattungen dieses Virus als kugelige oder sphärisch ellipsoide (rundliche bis eiförmige), gelegentlich auch filamentöse (fadenförmige), umhüllte Viruspartikel mit einem Durchmesser von 80 bis 120 nm,<a href="#cite_note-Lamb-5">[5]</a> in deren Lipidhülle eine variierende Anzahl der drei <a href="Membranprotein" title="Membranprotein">Membranproteine</a> HA, NA und M2 beim Influenza-A-Virus bzw. der zwei Membranproteine HA und NA beim Influenza-B-Virus (IBV) oder der Hämagglutinin-Esterase-Faktor HEF und das Matrixprotein CM2 beim Influenza-C-Virus (ICV) eingelagert sind. Die <a href="Glykoproteine" title="Glykoproteine">Glykoproteine</a> HA und NA ragen als 10 bis 14 nm lange, Spikes oder <a href="Peplomer" title="Peplomer">Peplomere</a> genannte Fortsätze über die Virusoberfläche des Influenza-A-Virus (IAV) hinaus. Dagegen ragt das M2 des Influenza-A-Virus nur mit 24 Aminosäuren aus der <a href="Lipiddoppelschicht" class="mw-redirect" title="Lipiddoppelschicht">Lipiddoppelschicht</a> heraus und wird unter der Überdeckung des HA und NA kaum von <a href="Antik%C3%B6rper" title="Antikörper">Antikörpern</a> im Zuge einer <a href="Immunreaktion" class="mw-redirect" title="Immunreaktion">Immunreaktion</a> erkannt. Beim Influenza-A- und Influenza-B-Virus sind daher genau zwei Typen dieser Spikes <a href="Serologisch" class="mw-redirect" title="Serologisch">serologisch</a> von besonderem Interesse: das <a href="H%C3%A4magglutinin_(Influenzavirus_A)" title="Hämagglutinin (Influenzavirus A)">Hämagglutinin</a> (HA) und die <a href="Neuraminidase" title="Neuraminidase">Neuraminidase</a> (NA), gegen die Antikörper nach einer Erkrankung und in geringerem Umfang auch nach einer <a href="Impfung" title="Impfung">Impfung</a> mit einem <a href="Influenzaimpfstoff" title="Influenzaimpfstoff">Influenzaimpfstoff</a> gegen Influenza A und B entstehen. Diese Antikörper können zur serologischen Klassifizierung der 18 HA- und 11 NA-Subtypen von Influenza-A-Viren herangezogen werden (nach Stand 2017, siehe hierzu auch <a href="Liste_von_Subtypen_des_Influenza-A-Virus#A/H18N11" title="Liste von Subtypen des Influenza-A-Virus">A/H18N11</a>).

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Genom">Genom</h3></div>

Das Genom der Influenzaviren besteht gewöhnlich aus acht <a href="Ribonukleins%C3%A4ure" title="Ribonukleinsäure">RNA</a>-Abschnitten (Segmenten) negativer <a href="Polarit%C3%A4t_(Virologie)" title="Polarität (Virologie)">Polarität</a>, bei den selteneren Influenza-C- und -D-Viren sind es nur sieben. Diese RNA-Moleküle enthalten die genetische Information, die für die Vermehrung und den Zusammenbau der Viruspartikel benötigt wird, und kommen im Virion bevorzugt einzelsträngig vor.<a href="#cite_note-Lamb-5">[5]</a> Ebenso kommt in einem Virion nur eine Kopie des Genoms vor.<a href="#cite_note-Rossman-6">[6]</a> Die Segmentierung des Genoms ist auch für die erhebliche Steigerung der genetischen Veränderlichkeit (<a href="Genetische_Variabilit%C3%A4t" class="mw-redirect" title="Genetische Variabilität">Variabilität</a>) der Influenzaviren über die Fähigkeit zur <a href="Reassortment" title="Reassortment">genetischen Reassortierung</a> (auch Antigen-Shift) verantwortlich, da bei einer Superinfektion einer Zelle (mit einem anderen Influenzastamm) ein Austausch der Segmente erfolgen kann. Durch das RNA-basierte einzelsträngige Genom kommen häufig Punktmutationen vor (sogenannter Antigen-Drift), denn die <a href="RdRP" class="mw-redirect" title="RdRP">RNA-Polymerasen</a> von <a href="RNA-Virus" title="RNA-Virus">RNA-Viren</a> besitzen keine <a href="Exonuklease" title="Exonuklease">Exonuklease</a>-Funktion zur Korrektur von Kopierfehlern. Durch beide Mechanismen entstehen <a href="Fluchtmutation" title="Fluchtmutation">Fluchtmutationen</a> zur Umgehung der Immunantwort, während die Funktionen des Virions erhalten bleiben sollen. Das Genom erhält die stärkste Anpassung durch den vom Immunsystem ihrer <a href="Wirt_(Biologie)" title="Wirt (Biologie)">Reservoirwirte</a> erzeugten Selektionsdruck, wobei der Erhalt der Funktionen der Proteine für eine hohe Reproduktions- und Infektionsrate notwendig ist.

Die acht verschiedenen RNA-Segmente (HA, NA, M, NP, PA, PB1, PB2 und NS) kodieren beim Influenza-A-Virus üblicherweise zehn, gelegentlich elf virale <a href="Protein" title="Protein">Proteine</a>:<a href="#cite_note-7">[7]</a> das Hämagglutinin (HA), die Neuraminidase (NA), das Nukleoprotein (NP), die <a href="Matrixprotein" title="Matrixprotein">Matrixproteine</a> (M1 und <a href="M2_(Influenza)" class="mw-redirect" title="M2 (Influenza)">M2</a>), die <a href="RNA-Polymerase" class="mw-redirect" title="RNA-Polymerase">RNA-Polymerase</a> (PA), die Polymerase-bindenden Proteine (PB1, PB2 und vereinzelt auch PB1-F2) und die Nichtstrukturproteine (NS1 und NS2). Beim Genom des Influenza-C-Virus mit seinen sieben Segmenten fehlt die Neuraminidase, da deren Funktion mit der Hämagglutinin-Funktion im HEF integriert ist. Aus den RNA-Segmenten M, NS und in manchen Stämmen auch aus PB1 entstehen beim Influenza-A-Virus durch <a href="Alternatives_Splei%C3%9Fen" title="Alternatives Spleißen">alternatives Spleißen</a> jeweils zwei Proteine, M1 und M2 bzw. NS1 und NS2 bzw. PB1 und PB1-F2. Am <a href="5'-Ende" class="mw-redirect" title="5'-Ende">5'-</a> und am <a href="3'-Ende" class="mw-redirect" title="3'-Ende">3'-Ende</a> jedes Segments befindet sich im Virion ein Polymerasekomplex aus PA, PB1 und PB2.<a href="#cite_note-8">[8]</a>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Hüllproteine">Hüllproteine</h3></div>

Das <a href="H%C3%A4magglutinin_(Influenzavirus_A)" title="Hämagglutinin (Influenzavirus A)">Hämagglutinin</a> (HA) ist ein <a href="Lektin" class="mw-redirect" title="Lektin">Lektin</a> und bewirkt die Verklumpung (<a href="H%C3%A4magglutination" title="Hämagglutination">Agglutination</a>) von <a href="Erythrozyt" title="Erythrozyt">Erythrozyten</a> und vermittelt bei der Infektion die Anheftung des <a href="Virion" title="Virion">Virusteilchens</a> (Virions) an eine Wirtszelle. Das Ankoppeln des Hämagglutinins an eine Zelle geschieht durch eine Anlagerung eines Teils des Hämagglutininmoleküls an <a href="Sialins%C3%A4uren" title="Sialinsäuren">Sialinsäuren</a> (SA) auf Proteinen der Wirtszellenhülle, die als <a href="Rezeptor_(Biochemie)" title="Rezeptor (Biochemie)">Rezeptoren</a> (SA-Rezeptoren) fungieren.<a href="#cite_note-9">[9]</a> Diese Sialinsäuren sind bei Vögeln gehäuft α2,3-verknüpft und bei Säugern gehäuft α2,6-verknüpft.<a href="#cite_note-Immunization_by_Avian_H5_Influenza_Hemagglutinin_Mutants_with_Altered_Receptor_Binding_Specificity-10">[10]</a> Daneben unterscheiden sich die Verteilungen dieser Verknüpfungen in der Lunge in Säugern und Vögeln.<a href="#cite_note-11">[11]</a> Jede Hämagglutininvariante passt dabei an einen bestimmten Wirtszellenrezeptor nach dem <a href="Schl%C3%BCssel-Schloss-Prinzip" title="Schlüssel-Schloss-Prinzip">Schlüssel-Schloss-Prinzip</a>, wobei jeder Wirt nur über einen Teil aller von Influenzaviren genutzten Rezeptoren verfügt. Diese Tatsache ist auch der Grund dafür, dass bestimmte Subtypen oder Virusvarianten mit ihrem speziellen Hämagglutinintyp bestimmte Wirte leicht infizieren und dabei eine Erkrankung auslösen können und andere prinzipiell mögliche Wirte wiederum nicht oder nur sehr eingeschränkt. Nach einer <a href="Proteolyse" title="Proteolyse">proteolytischen</a> Aktivierung des von einer Zelle aufgenommenen Hämagglutinins durch zelluläre <a href="Serinprotease" class="mw-redirect" title="Serinprotease">Serinpeptidasen</a> und einer Ansäuerung des <a href="Endosom" title="Endosom">Endosoms</a> bewirkt das Hämagglutinin in seiner zweiten Funktion als <a href="Fusogenes_Protein" title="Fusogenes Protein">fusogenes Protein</a> über seine <a href="Proteindom%C3%A4ne" title="Proteindomäne">Fusionsdomäne</a> eine Fusion mit der <a href="Endosom" title="Endosom">endosomalen</a> Membran zur Freisetzung des Ribonukleoproteins ins <a href="Zytosol" class="mw-redirect" title="Zytosol">Zytosol</a>. Das Hämagglutinin ist aus drei gleichen Proteinen aufgebaut (ein <a href="Homotrimer" class="mw-redirect" title="Homotrimer">Homotrimer</a>). Mittels <a href="Proteolyse" title="Proteolyse">Proteolyse</a> wird jeder dieser drei Teile (Monomere) wiederum in zwei Polypeptidketten gespalten, die jedoch über eine <a href="Disulfidbr%C3%BCcke" title="Disulfidbrücke">Disulfidbrücke</a> miteinander verbunden bleiben. Diese Spaltung ist bei der Entpackung der Viren für die Fusion der Virusmembran mit der Endosomenmembran zwingend notwendig, nicht jedoch für die Rezeptorbindung. Durch <a href="Mutation" title="Mutation">Mutationen</a>, besonders in Hinblick auf mögliche Veränderungen des Hämagglutinins, kann sich die Infektionsgefahr für den einen oder anderen potentiellen Wirt erheblich ändern. Allerdings können die Viren die HA-Bindungsstelle nicht beliebig verändern, da bei einem Funktionsverlust der Wiedereintritt in Zellen nicht mehr erfolgen kann und somit die <a href="Infektkette" title="Infektkette">Infektkette</a> unterbrochen wird.<a href="#cite_note-Immunization_by_Avian_H5_Influenza_Hemagglutinin_Mutants_with_Altered_Receptor_Binding_Specificity-10">[10]</a> Vor allem gegen das Hämagglutinin werden <a href="Neutralisierende_Antik%C3%B6rper" class="mw-redirect" title="Neutralisierende Antikörper">neutralisierende Antikörper</a> ausgebildet, die eine erneute Infektion mit demselben Virusstamm verhindern. Daher sind neu auftretende Epidemien meistens von Änderungen im Hämagglutinin begleitet.<a href="#cite_note-12">[12]</a>

Die <a href="Neuraminidase_(Influenzavirus_A)" title="Neuraminidase (Influenzavirus A)">Neuraminidase</a> (NA) hat im Infektionsvorgang viele Funktionen, darunter eine <a href="Enzym" title="Enzym">enzymatische</a> Funktion zur Abspaltung (Hydrolyse) der <a href="N-Acetylneuramins%C3%A4ure" title="N-Acetylneuraminsäure">N-Acetylneuraminsäure</a> (eine Sialinsäure) an zellulären <a href="Rezeptor_(Biochemie)" title="Rezeptor (Biochemie)">Rezeptoren</a>. Dadurch erfolgt die Freisetzung der durch die <a href="Replikation" title="Replikation">Replikation</a> neu entstandenen Viren (Tochtervirionen aus den infizierten Zellen) und damit eine Ausbreitung der Infektion sowohl innerhalb desselben Organismus als auch auf andere Organismen.<a href="#cite_note-13">[13]</a> Außerdem verhindert die Neuraminidase ein Hämagglutinin-vermitteltes Anheften der Tochtervirionen an bereits infizierte Zellen, weil die infizierten Zellen durch die Neuraminidase auf ihrer Zelloberfläche kaum noch N-Acetylneuraminsäure auf ihrer Zelloberfläche tragen. Als Nebeneffekt wird der Schleim in der Lunge verflüssigt. Daneben verhindert die Neuraminidase, dass in einer infizierten Zelle während der Replikation ein <a href="Apoptose" title="Apoptose">Zelltodprogramm</a> gestartet werden kann.<a href="#cite_note-14">[14]</a><a href="#cite_note-15">[15]</a> <a href="Oseltamivir" title="Oseltamivir">Oseltamivir</a>, <a href="Zanamivir" title="Zanamivir">Zanamivir</a> und <a href="Peramivir" title="Peramivir">Peramivir</a> hemmen bei nicht-resistenten Influenza-A- und Influenza-B-Varianten die Neuraminidase.

Das <a href="M2_(Influenza)" class="mw-redirect" title="M2 (Influenza)">Matrixprotein 2</a> (M2) ist das kleinste der drei Membranproteine des Influenza-A-Virus. Bei diesem besteht M2 aus circa 97 Aminosäuren, wovon 24 Aminosäuren aus der Membran herausragen. Das Matrixprotein M2 ist bei Influenza-A-Viren ein <a href="Ionenkanal" title="Ionenkanal">Protonenkanal</a> zur Ansäuerung des Inneren des Virions nach einer <a href="Endozytose" title="Endozytose">Endozytose</a>, so dass die Fusionsdomäne des Hämagglutinins ausgelöst wird und eine Verschmelzung von Virus- und <a href="Endosom" title="Endosom">Endosomenmembran</a> zur Freisetzung des Ribonukleoproteins ins <a href="Zytosol" class="mw-redirect" title="Zytosol">Zytosol</a> erfolgen kann.<a href="#cite_note-Rossman-6">[6]</a> Gleichzeitig bewirkt die Ansäuerung im Inneren des Virions eine Dissoziation des Matrixproteins 1 vom Ribonukleoprotein.<a href="#cite_note-Rossman-6">[6]</a> Beim Influenza-B-Virus ist das Matrixprotein 2 (BM2) kein Hüllprotein, sondern ein lösliches Protein von circa 109 Aminosäuren.<a href="#cite_note-16">[16]</a> Beim Influenza-C-Virus ist das entsprechende Matrixprotein CM2, wie beim Influenza-A-Virus, ein Ionenkanal. <a href="Amantadin" title="Amantadin">Amantadin</a> und <a href="Rimantadin" title="Rimantadin">Rimantadin</a> hemmen bei nicht-resistenten Influenza-A-Varianten das Matrixprotein M2.

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Interne_Proteine">Interne Proteine</h3></div>

Als weitere im Virion befindliche Proteine (Strukturproteine, <a href="Englische_Sprache" title="Englische Sprache">englisch</a> structural proteins) existieren neben den Hüllproteinen die internen Proteine (engl. core proteins). Der Bereich zwischen Virusmembran und Ribonukleoprotein wird als Matrix oder Viruslumen (<a href="Latein" title="Latein">lateinisch</a> lumen für ‚Licht‘) bezeichnet, da er im Transmissionselektronenmikroskop aufgrund einer niedrigeren Elektronendichte heller als das Ribonukleoprotein erscheint. An der Innenseite der Virusmembran befinden sich die zytosolischen Anteile der drei Membranproteine HA, NA und M2, sowie das <a href="Matrixprotein_1_(Influenzavirus_A)" title="Matrixprotein 1 (Influenzavirus A)">Matrixprotein M1</a>, welches die Virusmembran mit dem Ribonukleoprotein verbindet, bei Ansäuerung aber das Ribonukleoprotein freisetzt. Das Ribonukleoprotein besteht aus dem <a href="Nukleoprotein_(Influenzavirus_A)" title="Nukleoprotein (Influenzavirus A)">Nucleoprotein NP</a>, den viralen RNA-Segmenten und den für die Replikation und Transkription notwendigen Proteinen des Polymerase-Komplexes (<a href="PA_(Influenzavirus_A)" class="mw-redirect" title="PA (Influenzavirus A)">PA</a>, <a href="PB1" class="mw-redirect" title="PB1">PB1</a> und <a href="PB2" class="mw-redirect" title="PB2">PB2</a>, mit A für acide oder B für basisch bezeichnet, je nach ihren <a href="Isoelektrischer_Punkt" title="Isoelektrischer Punkt">isoelektrischen Punkten</a>).<a href="#cite_note-17">[17]</a> Das Nucleoprotein NP bindet neben dem Matrixprotein M1 an die virale RNA und vermittelt über sein <a href="Kernlokalisierungssignal" title="Kernlokalisierungssignal">Kernlokalisierungssignal</a> den Transport in den <a href="Zellkern" title="Zellkern">Zellkern</a>.<a href="#cite_note-18">[18]</a> NS2 kommt in geringen Mengen gelegentlich auch im Virion vor.<a href="#cite_note-Fields-19">[19]</a>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Nichtstrukturproteine">Nichtstrukturproteine</h3></div>

Die regulatorischen Proteine <a href="Nichtstrukturelles_Protein_1_(Influenzavirus_A)" class="mw-redirect" title="Nichtstrukturelles Protein 1 (Influenzavirus A)">NS1</a>, <a href="Nichtstrukturelles_Protein_2_(Influenzavirus_A)" class="mw-redirect" title="Nichtstrukturelles Protein 2 (Influenzavirus A)">NS2</a> und das bei manchen Stämmen auftretende PB1-F2 kommen nicht im Virion vor und werden daher als Nichtstrukturproteine bezeichnet. Das NS1 mindert durch seine Bindung an <a href="PDZ-Dom%C3%A4ne" title="PDZ-Domäne">PDZ-Domänen</a> die <a href="Interferon" class="mw-redirect" title="Interferon">Interferon</a>-Reaktion des Wirtes und somit die Immunreaktion.<a href="#cite_note-20">[20]</a> Daneben verhindert NS1 das Ausschleusen wirtseigener mRNA aus dem Zellkern durch Bindung ihrer <a href="Cap-Struktur" class="mw-redirect" title="Cap-Struktur">Cap-Struktur</a>, wodurch die virale RNA vermehrt in Proteine <a href="Translation_(Biologie)" title="Translation (Biologie)">translatiert</a> werden.<a href="#cite_note-21">[21]</a> NS2 vermittelt den Export viraler mRNA aus dem Zellkern.<a href="#cite_note-22">[22]</a> PB1-F2 fördert die korrekte Lokalisation des PB1 im Zellkern und bindet an die Polymerase PA und fördert über den mitochondrialen Weg die Einleitung der <a href="Apoptose" title="Apoptose">Apoptose</a> zur Verbesserung der Freisetzung der Tochtervirionen.<a href="#cite_note-23">[23]</a>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Wirtsrestriktion">Wirtsrestriktion</h2></div>

Die <a href="Koevolution" title="Koevolution">Koevolution</a> von Menschen und Viren (in diesem Falle von <a href="RNA-Virus" title="RNA-Virus">RNA-Viren</a>) hat im Menschen antivirale Mechanismen hervorgebracht, die als Wirtsrestriktions- oder auch <a href="Resistenzfaktor" class="mw-redirect" title="Resistenzfaktor">Resistenzfaktoren</a> (engl. host restriction factors) bezeichnet werden. Hierzu zählen bei Influenzaviren der Myxovirus-Resistenzfaktor <a href="Mx1" title="Mx1">Mx1</a>,<a href="#cite_note-24">[24]</a> <a href="NOD-2" class="mw-redirect" title="NOD-2">NOD-2</a>,<a href="#cite_note-25">[25]</a> die <a href="Toll-like_Rezeptor" class="mw-redirect" title="Toll-like Rezeptor">Toll-like Rezeptoren</a> 3,<a href="#cite_note-Wu-26">[26]</a> 7<a href="#cite_note-27">[27]</a> und 8,<a href="#cite_note-28">[28]</a> <a href="RIG-I" title="RIG-I">RIG-I</a>,<a href="#cite_note-Wu-26">[26]</a> der dsRNA-aktivierte Inhibitor der <a href="Translation_(Biologie)" title="Translation (Biologie)">Translation</a> DAI,<a href="#cite_note-29">[29]</a> <a href="MDA5" title="MDA5">MDA5</a>,<a href="#cite_note-30">[30]</a> die Oligoadenylatsynthase <a href="OAS1" class="mw-redirect" title="OAS1">OAS1</a>,<a href="#cite_note-31">[31]</a> das Nod-like Receptor Protein 3 (NLRP-3)<a href="#cite_note-32">[32]</a> und die <a href="Proteinkinase_R" title="Proteinkinase R">Proteinkinase R</a>.<a href="#cite_note-33">[33]</a>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Replikationszyklus">Replikationszyklus</h2></div>

Für den Replikationszyklus des Influenza-A-Virus sind mindestens 219 wirtseigene Proteine notwendig.<a href="#cite_note-34">[34]</a>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Import">Import</h3></div>

Die Influenzaviren werden beim Menschen im <a href="Atemtrakt" title="Atemtrakt">Atemtrakt</a> (Respirationstrakt) eines infizierten <a href="Individuum" title="Individuum">Individuums</a> <a href="Replikation" title="Replikation">repliziert</a>. Menschliche Grippeviren bevorzugen Zellen des <a href="Flimmerepithel" title="Flimmerepithel">Flimmerepithels</a>. Im Gegensatz dazu vermehrt sich das Grippe-Virus bei Vögeln hauptsächlich in den Darmepithelzellen.<a href="#cite_note-35">[35]</a>

Die Viren wandern bei ihrem Wirt durch das <a href="Mucin" class="mw-redirect" title="Mucin">Mucin</a> (Schleim) in die Epithelzellen, die als Wirtszellen dienen. Dafür, dass sie dabei nicht mit dem Schleim verkleben, sorgt die Neuraminidase, welche den Schleim verflüssigt.<a href="#cite_note-Alonso-36">[36]</a> Nach der Bindung des Hämagglutinins an eine N-Acetyl-Neuraminsäure auf einer Zelloberfläche erfolgt die Einstülpung des Virions durch <a href="Endozytose" title="Endozytose">Endozytose</a>. Im Endosom schneiden zelluläre Serinproteasen das Hämagglutinin in seine aktivierte Form. Daneben sinkt der pH-Wert im Endosom, wodurch über das Ionenkanalprotein M2 das Innere des Virions angesäuert wird. Die Ansäuerung löst die Fusionsdomäne des Hämagglutinins aus, wodurch die Virusmembran mit der Endosomenmembran verschmilzt und das Ribonukleoprotein ins Zytosol freigesetzt wird, gleichzeitig löst sich M1 vom Ribonukleoprotein, wodurch die Kernlokalisierungssignale des NP im Ribonukleoprotein exponiert werden. Das Ribonukleoprotein wird auch durch einen zellulären Abbaumechanismus, das Aggregosom, vom Matrixprotein befreit, vermutlich unter Verwendung von zelleigenen <a href="Motorprotein" title="Motorprotein">Motorproteinen</a>.<a href="#cite_note-37">[37]</a> Über die Kernlokalisierungssequenz des Nukleoproteins erfolgt anschließend ein Import des Ribonukleoproteins in den Zellkern.<a href="#cite_note-Rossman-6">[6]</a>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Replikation">Replikation</h3></div>

Die Kopie der viralen RNA erfolgt bei IAV und IBV durch den viralen Polymerasekomplex – ein <a href="Heterotrimer" class="mw-redirect" title="Heterotrimer">Heterotrimer</a> aus den drei Proteinen PA, PB1 und PB2 – unter Verwendung der Ribonukleotide des Wirts.<a href="#cite_note-38">[38]</a> Die Transkription zur Erzeugung der viralen <a href="MRNA" title="MRNA">mRNA</a> erfolgt durch selten vorkommenden Mechanismus des Cap snatching.<a href="#cite_note-Pflug-39">[39]</a> Die mit 5'-methylierten Cap-Strukturen modifizierten zellulären mRNA werden von PB2 an der 7-Methylguanosingruppe gebunden und anschließend 10 bis 13 <a href="Nukleotide" title="Nukleotide">Nukleotide</a> nach der Cap-Struktur durch PA <a href="Nuklease" class="mw-redirect" title="Nuklease">geschnitten</a>. Die kurzen Cap-tragenden Fragmente werden von PB1 gebunden und im RNA-Polymerase-Komplex als <a href="Primer" title="Primer">Primer</a> für die Transkription viraler RNA verwendet. Der Polymerase-Komplex bindet dabei kurzfristig an die zelluläre <a href="RNA-Polymerase_II" title="RNA-Polymerase II">RNA-Polymerase II</a>.<a href="#cite_note-Pflug-39">[39]</a> Nebenbei wird dadurch die mRNA des Wirts zerlegt, so dass das <a href="Ribosom" title="Ribosom">Ribosom</a> freier für die Synthese der viralen mRNA ist. Während die zelluläre mRNA eine Cap-Struktur und eine <a href="Polyadenylierung" title="Polyadenylierung">Polyadenylierung</a> trägt, hat die virale RNA der Replikation beides nicht.<a href="#cite_note-40">[40]</a>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Export">Export</h3></div>

Durch das NS2-Protein wird die vervielfältigte virale RNA aus dem Zellkern ins Zytosol geschleust, wo nach der RNA-Vorlage am Ribosom Proteine hergestellt werden. Die strukturellen Proteine binden aneinander, der Polymerase-Komplex aus PA, PB1 und PB2 bindet an das <a href="5'-Ende" class="mw-redirect" title="5'-Ende">5'-</a> und das <a href="3'-Ende" class="mw-redirect" title="3'-Ende">3'-Ende</a> der viralen RNA und das NP-Protein bindet an die restliche virale RNA, wodurch sich das Ribonukleoprotein zusammenfügt.<a href="#cite_note-Pflug-39">[39]</a><a href="#cite_note-41">[41]</a> Die viralen Hüllproteine HA und NA sammeln sich an der Zelloberfläche an den <a href="Lipid_Raft" title="Lipid Raft">Lipid Rafts</a>, nicht aber M2.<a href="#cite_note-Rossman-6">[6]</a> Das Ribonukleoprotein bindet an die Innenseite der Lipid Rafts. Der Mechanismus der <a href="Knospung" title="Knospung">Knospung</a> ist noch nicht geklärt.<a href="#cite_note-Rossman-6">[6]</a> Influenzaviren sind <a href="Lytischer_Zyklus" title="Lytischer Zyklus">lytische</a> Viren. Sie induzieren einen <a href="Apoptose" title="Apoptose">programmierten Zelltod</a> der Wirtszelle.<a href="#cite_note-42">[42]</a>

In einer einzigen infizierten Wirtszelle können sich bis zu etwa 20.000 neue Influenzaviren bilden (<a href="Englische_Sprache" title="Englische Sprache">englisch</a> <a href="Burst_size" class="mw-redirect" title="Burst size">burst size</a> ‚Berstgröße‘), bevor diese dann abstirbt und anschließend die freigesetzten Viren weitere Nachbarzellen <a href="Infektion" title="Infektion">infizieren</a>. In infizierten <a href="Zellkultur" title="Zellkultur">Zellkulturen</a> oder <a href="Embryoniertes_H%C3%BChnerei" title="Embryoniertes Hühnerei">embryonierten Hühnereiern</a> wurden virusstammabhängige Werte zwischen 1.000 und 18.755 Tochtervirionen pro Zelle ermittelt.<a href="#cite_note-43">[43]</a><a href="#cite_note-44">[44]</a><a href="#cite_note-45">[45]</a> Diese produzieren dann ebenfalls jeweils viele Tausende neuer Viren. So erklärt sich auch die Schnelligkeit, mit der sich in der Regel diese virale Infektion im Körper eines Betroffenen ausbreitet.

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Systematik">Systematik</h2></div>

Es gibt vier verschiedene <a href="Gattung_(Biologie)" title="Gattung (Biologie)">Gattungen</a> der Influenzaviren (Alpha bis Delta), welche mit weiteren Gattungen wie <a href="Isavirus" class="mw-redirect" title="Isavirus">Isavirus</a>, <a href="Quaranjavirus" title="Quaranjavirus">Quaranjavirus</a>, <a href="Thogotovirus" title="Thogotovirus">Thogotovirus</a> etc. zusammen zur <a href="Familie_(Biologie)" title="Familie (Biologie)">Familie</a> der <a href="Orthomyxoviren" class="mw-redirect" title="Orthomyxoviren">Orthomyxoviren</a> (Orthomyxoviridae) gehören.

In Fachkreisen wird jede Virusvariante mit den Kennungen Typus, Ort der erstmaligen Isolierung (Virusanzucht), Nummer des Isolats, Isolierungsjahr (Beispiel: Influenza B/Shanghai/361/2002) und nur bei den A-Viren auch zusätzlich mit der Kennung des Oberflächenantigens benannt [Beispiel: Influenza A/California/7/2004 (H3N2)].<a href="#cite_note-46">[46]</a> Ebenso werden Influenzaviren nach ihrem natürlichen Wirt benannt (Vogelgrippeviren, Schweinegrippeviren).<a href="#cite_note-WHO1-47">[47]</a> Allerdings werden die ausgelösten Grippen nur als Vogelgrippen oder Schweinegrippe bezeichnet, wenn die Infektion in dieser Wirtsspezies stattfindet, nicht aber beim Menschen.<a href="#cite_note-WHO1-47">[47]</a> Wenn der Mensch aufgrund einer Veränderung eines Influenzavirus zur häufiger infizierten Wirtsspezies wird, verwendet man die Schreibweise der Serotypen mit einem nachgestellten v (von engl. variant), z. B. H1N1v, H3N2v.<a href="#cite_note-48">[48]</a>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Alphainfluenzavirus_mit_Spezies_A._influenzae">Alphainfluenzavirus mit Spezies A. influenzae</h3></div>

<dl><dd>Die lineare, einzelsträngige RNA ihres <a href="Genom" title="Genom">Genoms</a> besitzt acht Segmente und sie zeichnen sich besonders durch große Unterschiede in den <a href="Antigen" title="Antigen">antigenen</a> Eigenschaften aus, die im Vergleich zu den anderen Gattungen auf besonders hoher <a href="Mutation" title="Mutation">Mutations</a>frequenz und Neugruppierungen beruhen. Diese Untertypen befallen üblicherweise jeweils nur bestimmte Wirte und innerhalb derer bestimmte Zellarten (siehe <a href="Tropismus_(Virologie)" title="Tropismus (Virologie)">Tropismus</a>). Dazu zählen der Mensch und verschiedene Säugetierarten wie <a href="Hausschwein" title="Hausschwein">Schweine</a> (siehe unter <a href="Schweineinfluenza" title="Schweineinfluenza">Schweineinfluenza</a>), <a href="Pferde" title="Pferde">Pferde</a> (siehe unter <a href="Pferdeinfluenza" title="Pferdeinfluenza">Pferdeinfluenza</a>), <a href="Nerz" title="Nerz">Nerze</a>, <a href="Seehund" title="Seehund">Seehunde</a> und <a href="Wale" title="Wale">Wale</a>, <a href="Haushund" title="Haushund">Haushunde</a>, einige Katzenarten und zahlreiche <a href="V%C3%B6gel" title="Vögel">Vogelarten</a>.<a href="#cite_note-49">[49]</a> Das primäre Reservoir aller Influenza-A-Subtypen liegt im <a href="Wassergefl%C3%BCgel" title="Wassergeflügel">Wassergeflügel</a>.<a href="#cite_note-50">[50]</a> Alle der ersten 16 HA- und 9 NA-Serotypen von Influenza A können Vögel infizieren.<a href="#cite_note-51">[51]</a> Die erst 2012 und 2013 entdeckten Subtypen <a href="Liste_von_Subtypen_des_Influenza-A-Virus#A/H17N10" title="Liste von Subtypen des Influenza-A-Virus">A/H17N10</a> und <a href="Liste_von_Subtypen_des_Influenza-A-Virus#A/H18N11" title="Liste von Subtypen des Influenza-A-Virus">A/H18N11</a> wurden hingegen bisher nur aus Fruchtfledermäusen isoliert.</dd></dl>

<dl><dd>Neuere Forschungen konnten auch Wirkungen der Influenza-A-Viren auf die <a href="H%C3%A4matopoese" title="Hämatopoese">Hämatopoese</a> belegen.<a href="#cite_note-52">[52]</a></dd></dl>

<div class="mw-heading mw-heading4"><h4 id="Influenza-A-Subtypen">Influenza-A-Subtypen</h4></div>

<div class="hauptartikel" role="navigation">→ Hauptartikel: <a href="Liste_von_Subtypen_des_Influenza-A-Virus" title="Liste von Subtypen des Influenza-A-Virus">Liste von Subtypen des Influenza-A-Virus</a></div>

Im Allgemeinen werden die Subtypen der Spezies Alphainfluenzavirus influenzae (mit Influenza-A-Virus, FLUA oder IAV) in erster Linie serologisch eingeteilt. Dies geschieht nach dem Muster A/HxNy oder A/Isolierungsort/Isolat/Jahr (HxNy). Eine große Anzahl von Untertypen sind identifiziert.<a href="#cite_note-53">[53]</a>

Die wichtigsten Oberflächenantigene beim Influenza-A-Virus für die Infektion des Menschen sind die <a href="H%C3%A4magglutinin_(Influenzavirus_A)" title="Hämagglutinin (Influenzavirus A)">Hämagglutinin</a>-Serotypen H1, H2, H3, H5, seltener H7 und H9 und die <a href="Neuraminidase" title="Neuraminidase">Neuraminidase</a>-Serotypen N1, N2, seltener N7, weshalb auch folgende Subtypen für den Menschen von besonderer Bedeutung sind:

<dl><dt><a href="Influenza-A-Virus_H1N1" title="Influenza-A-Virus H1N1">Influenza-A-Virus H1N1</a></dt>

<dd>Eine Variante von Influenza A/H1N1 konnte als Auslöser der so genannten <a href="Spanische_Grippe" title="Spanische Grippe">Spanischen Grippe</a> von 1918/1920 im Lungengewebe von Opfern nachgewiesen werden. 2005 gelang <a href="Jeffery_Taubenberger" title="Jeffery Taubenberger">Jeffery Taubenberger</a> eine Rekonstruktion des Erregers der Spanischen Grippe aus Genfragmenten. Ein erneuter weltweiter Ausbruch – die so genannte <a href="Russische_Grippe_1977/1978" title="Russische Grippe 1977/1978">Russische Grippe</a> – ereignete sich 1977.<a href="#cite_note-54">[54]</a> Im April 2009 ereignete sich in Mexiko ein epidemieartiger Ausbruch einer bis dahin unbekannten Variante des H1N1-Subtyps, an dem zahlreiche Menschen erkrankten (siehe: <a href="Pandemie_H1N1_2009/10" title="Pandemie H1N1 2009/10">Pandemie H1N1 2009/10</a>). Da der erste Nachweis von A/H1N1 im Jahr 1930 aus Schweinen erfolgte,<a href="#cite_note-55">[55]</a><a href="#cite_note-56">[56]</a> werden durch diesen Subtyp verursachte Infektionen beim Schwein als <a href="Schweineinfluenza" title="Schweineinfluenza">Schweineinfluenza</a> bezeichnet.</dd>

<dt>Influenza-A-Virus H2N2</dt>

<dd>Ein weltweiter Ausbruch dieses Subtyps der Humaninfluenza war 1957 die Ursache einer Pandemie, die als <a href="Asiatische_Grippe" title="Asiatische Grippe">Asiatische Grippe</a> bezeichnet wurde.</dd>

<dt><a href="Liste_von_Subtypen_des_Influenza-A-Virus#A/H3N2" title="Liste von Subtypen des Influenza-A-Virus">Influenza-A-Virus H3N2</a></dt>

<dd>Ein weltweiter Ausbruch dieses Subtyps (A/Hong Kong/1/1968 H3N2)<a href="#cite_note-57">[57]</a> war 1968 die Ursache einer Pandemie, die als <a href="Hongkong-Grippe" title="Hongkong-Grippe">Hongkong-Grippe</a> bezeichnet wurde.</dd>

<dt><a href="Influenza-A-Virus_H5N1" title="Influenza-A-Virus H5N1">Influenza-A-Virus H5N1</a></dt>

<dd>Dieser Subtyp ist bislang nur in sehr seltenen Einzelfällen von Mensch zu Mensch übertragbar, gleichwohl gab es seit 2003 mehrere hundert von der WHO gemeldete Todesfälle (→ <a href="Vogelgrippe_H5N1" title="Vogelgrippe H5N1">Vogelgrippe H5N1</a>).</dd>

<dt><a href="Vogelgrippe_H7N9#Beschreibung_des_Virus" title="Vogelgrippe H7N9">Influenza-A-Virus H7N9</a></dt>

<dd>Vermutlich nach Kontakt mit infiziertem Geflügel kam es im Februar 2013 erstmals beim Menschen zu Infektionen mit dem Influenza-A-Virus H7N9 und als deren Folgen zu Todesfällen durch die sogenannte <a href="Vogelgrippe_H7N9" title="Vogelgrippe H7N9">Vogelgrippe H7N9</a> aufgrund schwerer Pneumonien durch eine bis dahin unbekannte, reassortierte Variante des Virus A/H7N9.<a href="#cite_note-58">[58]</a> In seltenen Fällen ist eine Übertragung von Mensch zu Mensch möglich. Allerdings ist der Erreger nur begrenzt übertragbar und es fand bislang keine anhaltende Mensch-zu-Mensch-Übertragung statt.<a href="#cite_note-59">[59]</a><a href="#cite_note-60">[60]</a></dd></dl>

Informationen zu Influenza-A-Subtypen bei Vögeln finden sich im Artikel <a href="Gefl%C3%BCgelpest" title="Geflügelpest">Geflügelpest</a>.

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Betainfluenzavirus_mit_Spezies_B._influenzae">Betainfluenzavirus mit Spezies B. influenzae</h3></div>

/* start https://de.wikipedia.org/ */

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/* end https://de.wikipedia.org/ */

</style><div class="thumb tright vl-mehrere-bilder" style="width:229px;"><div class="thumbinner"><div><div class="thumbimage"></div><div class="thumbcaption" style="text-align:left">Betainfluenzavirus mit 8 Genomsegmenten</div></div><div><div class="thumbimage"></div><div class="thumbcaption" style="text-align:left">Genomkarte des Invluenza-B-Virus mit den 8 Segmenten</div></div>

</div></div>

<dl><dd>Ihr Genom hat ebenfalls eine acht-fach segmentierte lineare, einzelsträngige RNA und sie befallen nur Menschen<a href="#cite_note-61">[61]</a> und Seehunde.<a href="#cite_note-pmid10807575-62">[62]</a><a href="#cite_note-pmid23750359-63">[63]</a></dd></dl>

<div class="mw-heading mw-heading4"><h4 id="Influenza-B-Subtypen">Influenza-B-Subtypen</h4></div>

Die Spezies Betainfluenzavirus influenzae (mit Influenza-B-Virus, FLUB oder IBV) wird nach dem Ort des Auftretens in mehrere Stamm-Linien eingeteilt, z. B.:<a href="#cite_note-64">[64]</a>

<dl><dt>B/Victoria-Linie<a href="#cite_note-65">[65]</a></dt>

<dt>B/Yamagata-Linie<a href="#cite_note-66">[66]</a></dt>

<dt>B/Yamaguchi-Linie<a href="#cite_note-67">[67]</a></dt>

<dt>B/Yokohama-Linie<a href="#cite_note-68">[68]</a></dt>

<dt>B/Yunnan-Linie<a href="#cite_note-69">[69]</a></dt>

<dt>B/Zhuhai-Linie<a href="#cite_note-70">[70]</a></dt></dl>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Gammainfluenzavirus_mit_Spezies_G._influenzae">Gammainfluenzavirus mit Spezies G. influenzae</h3></div>

<div class="thumb tright vl-mehrere-bilder" style="width:229px;"><div class="thumbinner"><div><div class="thumbimage"></div><div class="thumbcaption" style="text-align:left">Gamma- und Deltainfluenzavirus mit 7 Genomsegmenten</div></div><div><div class="thumbimage"></div><div class="thumbcaption" style="text-align:left">Genomkarte des Invluenza-C-Virus mit den 7 Segmenten</div></div><div><div class="thumbimage"></div><div class="thumbcaption" style="text-align:left">Genomkarte des Invluenza-D-Virus mit ebenfalls 7 Segmenten</div></div>

</div></div>

<dl><dd>Im Gegensatz zu den Influenza-A- und B-Viren hat die lineare, einzelsträngige RNA des Genoms der Influenza-C-Viren nur sieben Segmente und sie besitzen keine Neuraminidase (NA). Außerdem liegt bei diesen Viren ein Oberflächen-Glykoprotein Haemagglutinin-Esterase-Fusion-Protein (HEF) vor, das sowohl die Aufgaben der Rezeptorbindung des Virus an die Wirtszelle, der anschließenden Eindringung (Fusion) wie auch der späteren Freisetzung der neugebildeten Viren aus der Zelle übernimmt. Das Influenza-C-Virus befällt Menschen und Schweine (siehe ebenfalls unter <a href="Schweineinfluenza" title="Schweineinfluenza">Schweineinfluenza</a>), doch spielt er bei Erkrankungen des Menschen keine relevante Rolle, da es, wenn überhaupt, nur zu milden Erkrankungen führt.</dd></dl>

<div class="mw-heading mw-heading4"><h4 id="Influenza-C-Subtypen">Influenza-C-Subtypen</h4></div>

Die Unterschiede zwischen einzelnen Virusstämmen der Spezies Gammainfluenzavirus influenzae (mit Influenza-C-Virus, FLUC oder ICV) sind gering. Eine Unterteilung in Subtypen findet sich beim NCBI.<a href="#cite_note-71">[71]</a>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Deltainfluenzavirus_mit_Spezies_D._influenzae">Deltainfluenzavirus mit Spezies D. influenzae</h3></div>

<dl><dd>Vom <a href="International_Committee_on_Taxonomy_of_Viruses" title="International Committee on Taxonomy of Viruses">ICTV</a> mit Stand 2018 bestätigte weitere Variante.</dd></dl>

<div class="mw-heading mw-heading4"><h4 id="Influenza-D-Subtypen">Influenza-D-Subtypen</h4></div>

Die ersten Vertreter der Spezies Deltainfluenzavirus influenzae (mit Influenza-D-Virus, FLUD oder IDV) wurden 2011 isoliert.<a href="#cite_note-Hause2013-72">[72]</a> Diese Gattung scheint sehr nahe mit Influenza C verwandt zu sein, die Aufspaltung erfolgte offenbar erst vor einigen hundert Jahren,<a href="#cite_note-Sheng2014-73">[73]</a>

das <a href="Genom" title="Genom">Genom</a> hat daher ebenfalls sieben Segmente.<a href="#cite_note-74">[74]</a>

Es gibt gegenwärtig mindestens zwei Subtypen.<a href="#cite_note-Collin2015-75">[75]</a> Hauptsächlich werden Rinder infiziert, aber auch Schweine. Eine Unterteilung in Subtypen findet sich beim NCBI.<a href="#cite_note-76">[76]</a>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Variabilität">Variabilität</h2></div>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Antigendrift">Antigendrift</h3></div>

Eine Häufung von <a href="Punktmutation" title="Punktmutation">Punktmutationen</a> in den <a href="Nukleotid" class="mw-redirect" title="Nukleotid">Nukleotiden</a> führt zu einer Veränderung der Erbinformationen (<a href="Gendrift" title="Gendrift">Gendrift</a>). Die Punktmutationen entstehen bei Influenzaviren hauptsächlich durch die Ungenauigkeit des Polymerase-Komplexes. Betreffen solche Veränderungen die beiden Glykoproteine HA und NA (bzw. den sie kodierenden Bereich), bewirkt dies eine Änderung der Oberflächenantigene des Grippevirus (<a href="Antigendrift" title="Antigendrift">Antigendrift</a>). Menschliche <a href="Antik%C3%B6rper" title="Antikörper">Antikörper</a> und <a href="Cytotoxische_T-Zelle" class="mw-redirect" title="Cytotoxische T-Zelle">cytotoxische T-Zellen</a> können immer nur eine solche Variante erkennen, ein nun unerkanntes Virus wird als <a href="Fluchtmutante" class="mw-redirect" title="Fluchtmutante">Fluchtmutante</a> bezeichnet. Diese eher kleinen Veränderungen sind der Grund dafür, dass ein Mensch mehrmals in seinem Leben mit einer anderen, nur geringfügig veränderten Virusvariante (Driftvariante) infiziert werden kann und dass sowohl <a href="Epidemie" title="Epidemie">Epidemien</a> wie regional begrenzte Ausbrüche regelmäßig wiederkehren.

Daher ist es ein Ziel des Influenza-<a href="Impfstoffdesign" title="Impfstoffdesign">Impfstoffdesigns</a>, <a href="Breitneutralisierende_Anti-IAV-Antik%C3%B6rper" title="Breitneutralisierende Anti-IAV-Antikörper">breitneutralisierende</a> Antikörper hervorzurufen. Nach mehreren überstandenen Infektionen mit unterschiedlichen Stämmen kommt es langfristig zu einem Anstieg der <a href="Titer_(Medizin)" title="Titer (Medizin)">Titer</a> von breitneutralisierenden Anti-Influenza-Antikörpern, möglicherweise aufgrund der hohen genetischen Variabilität der Influenzavirusstämme.<a href="#cite_note-DOI10.1126/scitranslmed.3006637-77">[77]</a> Ebenso wird versucht, die <a href="Zellul%C3%A4re_Immunantwort" title="Zelluläre Immunantwort">zelluläre Immunantwort</a> auf <a href="Konservierung" title="Konservierung">konservierte</a> Bereiche der viralen Proteine zu lenken, bei denen weniger Fluchtmutationen entstehen können. Die <a href="Mutation" title="Mutation">Mutationsrate</a> des Influenzavirus A liegt bei 0,000015 Mutationen pro Nukleotid und Replikationszyklus.<a href="#cite_note-78">[78]</a> Allerdings beeinflusst das bei einer Immunreaktion gebildete Repertoire an Antikörpern und zytotoxischen T-Zellen prägend ihre jeweilige <a href="Immundominanz" title="Immundominanz">Immundominanz</a>, was die Anpassung der Immunreaktion bei späteren Infektionen mit veränderten Influenzaviren beeinflusst (<a href="Antigenerbs%C3%BCnde" title="Antigenerbsünde">Antigenerbsünde</a>).

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Antigenshift">Antigenshift</h3></div>

Wird ein Organismus gleichzeitig von zwei Virusvarianten <a href="Infektion" title="Infektion">infiziert</a> (<a href="Doppelinfektion" title="Doppelinfektion">Doppelinfektion</a>) oder es tauschen zwei Viren gleichen Ursprungs unterschiedlich mutierte Gensegmente aus (wobei im letzteren Fall die Veränderungen geringer ausfallen), so kann es zu einer Neuzusammenstellung unter den je acht Genomsegmenten der beteiligen Influenzaviren kommen, in dem einzelne oder mehrere RNA-Moleküle zwischen den Influenzaviren in einer doppelt infizierten Zelle ausgetauscht werden. Diesen Vorgang nennt man genetische <a href="Reassortierung" class="mw-redirect" title="Reassortierung">Reassortierung</a>, und sie kann im Menschen, aber auch in anderen Wirten, wie beispielsweise bei Vögeln und Schweinen erfolgen. Die so verursachten größeren, als <a href="Antigenshift" title="Antigenshift">Antigenshift</a> bezeichnete Veränderungen in den viralen Oberflächenantigenen werden allein beim Influenza-A-Virus beobachtet (Shiftvarianten), allerdings kommen sie nur selten vor. Derartige Veränderungen können dann der Ursprung von <a href="Pandemie" title="Pandemie">Pandemien</a> sein, von denen es im 20. Jahrhundert die von 1918 bis 1919 mit dem Influenza-A-Subtyp H1N1, 1957 mit H2N2, 1968 mit H3N2 und die von 1977 mit dem Wiederauftauchen von H1N1 gab.

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Umweltstabilität">Umweltstabilität</h2></div>

Je nach Temperatur ist die Umweltstabilität (synonym <a href="Tenazit%C3%A4t" title="Tenazität">Tenazität</a>) der Influenzaviren sehr unterschiedlich. Bei einer normalen sommerlichen Tagestemperatur von etwa 20 °C können an Oberflächen angetrocknete Viren in der Regel zwei bis acht Stunden überdauern. Bei einer Temperatur von 0 °C mehr als 30 Tage und im Eis sind sie nahezu unbegrenzt überdauerungsfähig. Bei 22 °C überstehen sie sowohl in Exkrementen wie auch in Geweben verstorbener Tiere und in Wasser mindestens vier Tage. Die Lipidhülle des Influenza-Virus verändert sich bei tieferen Temperaturen, wodurch das Virus stabilisiert wird und länger pathogen bleibt.<a href="#cite_note-79">[79]</a> Oberhalb von 22 °C verringert sich allerdings die Umweltstabilität der Influenzaviren sehr deutlich. Bei 56 °C werden sie innerhalb von 3 Stunden und bei 60 °C innerhalb von 30 Minuten inaktiviert.<a href="#cite_note-80">[80]</a> Ab 70 °C verliert das Virus sofort seine <a href="Infektiosit%C3%A4t" title="Infektiosität">Infektiosität</a>.

Als <a href="Virush%C3%BClle" title="Virushülle">behülltes</a> Virus ist das Influenza-A-Virus empfindlich gegenüber <a href="Detergens" title="Detergens">Detergentien</a><a href="#cite_note-Grayson-81">[81]</a><a href="#cite_note-Jeong-82">[82]</a> und organischen <a href="L%C3%B6semittel" class="mw-redirect" title="Lösemittel">Lösemitteln</a> wie Alkoholen (z. B. <a href="Ethanol" title="Ethanol">Ethanol</a>, <a href="Isopropanol" class="mw-redirect" title="Isopropanol">Isopropanol</a>).<a href="#cite_note-Grayson-81">[81]</a><a href="#cite_note-Jeong-82">[82]</a> Die <a href="Metastabilit%C3%A4t" title="Metastabilität">metastabile</a> Fusionsdomäne des Hämagglutinins kann durch <a href="S%C3%A4ure" class="mw-redirect" title="Säure">Säuren</a> irreversibel ausgelöst werden.<a href="#cite_note-83">[83]</a> Darüber hinaus kann auch eine chemische oder physikalische <a href="Denaturierung_(Biochemie)" title="Denaturierung (Biochemie)">Denaturierung</a> zu einem Funktionsverlust der viralen Proteine führen.<a href="#cite_note-84">[84]</a> Durch die Vielzahl an effektiven <a href="Desinfektion" title="Desinfektion">Desinfektions</a>mechanismen sind Influenzaviren relativ instabil im Vergleich zu anderen Viren (z. B. dem <a href="Poliovirus" title="Poliovirus">Poliovirus</a> oder dem <a href="Hepatitis-B-Virus" title="Hepatitis-B-Virus">Hepatitis-B-Virus</a>).

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Vorkommen">Vorkommen</h2></div>

Beim Menschen existieren die Influenzaviren und die durch sie ausgelösten Erkrankungen weltweit, allerdings kommen im Gegensatz zu den anderen Virustypen die Influenza-C- und -D-Viren nur gelegentlich vor. Während sich die Infektionen in gemäßigten Klimazonen mit zwei Hauptwellen im Oktober/November und im Februar/März manifestieren, ist die Infektionshäufigkeit in tropischen Gefilden konstant mit einem oder zwei Höhepunkten in der Regenzeit.

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Meldepflicht">Meldepflicht</h2></div>

In Deutschland ist nur der direkte Nachweis von Influenzaviren <a href="Meldepflichtige_Krankheit#Deutschland" title="Meldepflichtige Krankheit">namentlich meldepflichtig</a> nach <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.gesetze-im-internet.de/ifsg/__7.html">§ 7</a> des <a href="Infektionsschutzgesetz" title="Infektionsschutzgesetz">Infektionsschutzgesetzes</a>, soweit der Nachweis auf eine akute Infektion hinweist.

In der Schweiz ist ein positiver laboranalytische Befund zu Influenzaviren (saisonale, nicht-pandemische Typen und Subtypen) <a href="Meldepflichtige_Krankheit#Schweiz" title="Meldepflichtige Krankheit">meldepflichtig</a> und zwar nach dem <a href="Epidemiengesetz" title="Epidemiengesetz">Epidemiengesetz</a> (EpG) in Verbindung mit der Epidemienverordnung und <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.admin.ch/opc/de/classified-compilation/20151622/index.html#app3ahref0">Anhang 3</a> der Verordnung des <a href="Eidgen%C3%B6ssisches_Departement_des_Innern" title="Eidgenössisches Departement des Innern">EDI</a> über die Meldung von Beobachtungen übertragbarer Krankheiten des Menschen. Zu einem Influenza-A-Virus des Typs HxNy (neuer Subtyp mit pandemischem Potenzial) ist sowohl ein positiver als auch ein negativer laboranalytischer Befund nach den genannten Normen meldepflichtig.

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Weblinks">Weblinks</h2></div>

<div class="sisterproject" style="margin:0.1em 0 0 0;"><div class="noresize noviewer" style="display:inline-block; line-height:10px; min-width:1.6em; text-align:center;" aria-hidden="true" role="presentation"></div><a class="external text" href="https://commons.wikimedia.org/wiki/Category:Influenza?uselang=de">Commons: Influenzaviren</a> – Sammlung von Bildern, Videos und Audiodateien</div>

<div class="sisterproject" style="margin:0.1em 0 0 0;"><a href="https://de.wiktionary.org/wiki/Influenzaviren" class="extiw external" title="wikt:Influenzaviren">Wiktionary: Influenzaviren</a> – Bedeutungserklärungen, Wortherkunft, Synonyme, Übersetzungen</div>

<ul><li><a href="Robert_Koch-Institut" title="Robert Koch-Institut">Robert Koch-Institut</a>: <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.rki.de/DE/Content/InfAZ/I/Influenza/IPV/IPV_Node.html">Influenza</a> Informationsportal</li>

<li><a href="WHO" class="mw-redirect" title="WHO">WHO</a>: <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.who.int/initiatives/global-influenza-surveillance-and-response-system">Global Influenza Surveillance and Response System (GISRS)</a> Influenza-Epidemiologie weltweit, englisch</li>

<li>Influenza Research Database: <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.fludb.org/brc/home.spg?decorator=influenza">FluDB</a> Influenza-Forschungsdatenbank</li></ul>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Einzelnachweise">Einzelnachweise</h2></div>

<li id="cite_note-ICTV_MSL#35_Akabane-1">↑ <a href="#cite_ref-ICTV_MSL#35_Akabane_1-0">a</a> <a href="#cite_ref-ICTV_MSL#35_Akabane_1-1">b</a> ICTV: <a rel="nofollow" class="external text" href="https://talk.ictvonline.org/taxonomy/p/taxonomy-history?taxnode_id=201850090">ICTV Taxonomy history: Akabane orthobunyavirus</a>, EC 51, Berlin, Germany, July 2019; Email ratification March 2020 (MSL #35).

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